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时间 1989 - 2010 学科选择学科
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11篇 您的检索式：作者名="KAPUST RB"
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1Escherichia coli maltose-binding protein is uncommonly effective at promoting the solubility of polypeptides to which it is fused显示文摘Kapust RB Waugh DS 1999Protein Sci1999，8，8：1
2Efficient site-specific processing of fusion proteins by tobacco vein mottling virus protease in vivo and in vitro显示文摘Nallamsetty S Kapust RB Tozser J 2004Protein Expr Purif2004，38，1：1
3Escherichia coli maltose-binding protein is uncommonly effective at promoting the solubility of polypeptides to which it is fused 显示文摘Kapust RB Waugh DS 1999Protein Sci1999，8，8：1
4Escherichia coli maltose-binding protein is uncommonly effective at promoting the solubility of polypeptides to which it is fused显示文摘KAPUST RB WAUGH DS 1999Protein Sci1999，8，8：1
5Escherichia coli maltose-binding protein is uncommonly effective at promoting the solubility of polypeptides to which it is fused显示文摘 Waugh DS 1999Protein Sci1999，8，8：1
6Escherichia coli maltose-binding protein is uncommonly effective atpromoting the solubility of polypeptides to which it is fused显示文摘Kapust RB Wangh DS 1999Protein Science1999，8，8：1
7The Pi/ specificity of to-bacco etch virus protease 显示文摘Kapust RB Tozser J Copeland TD 2002Biochem Biophys Res Commun2002，294，5：1
8Escherichia coli maltose-binding protein is uncommonly effective at promoting the solubility of polypeptides to which it is fused显示文摘Kapust RB Waugh DS 1999Protein Sci1999，8，8：1
9Escherichia coli maltose-binding protein is uncommonly//effective at promoting the solubility of polypeptides to which it is fused显示文摘Kapust RB Waugh DS 1999Protein Sci1999，8，8：1
10Tobacco etch virus protease: Mechanism of autolysis and rational design of stable mutants with wild-type catalytic proficiency 显示文摘Kapust RB Tozser J Fox JD 2001Protein Engineering2001，14，：1
11Escherichia coli maltose-binding protein is uncommonly effective at promoting the solubility of polypeptides to which it is fused显示文摘Kapust RB Waugh DS 1999Protein Sci1999，8，：1
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