1篇
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| 1 | Biochemical analysis of a papain-like protease isolated from the latex of Asclepias curassavica L.显示文摘大多数属于 Asclepiadaceae 家庭的种通常在亚 cellular 细胞器强烈地在综合的 laticifer 细胞的一个网络分泌内长的像牛奶的液体蛋白质和第二等的代谢物。新象 papain 一样 endopeptidase (asclepain cII ) 从从 Asclepias curassavica L 的叶柄提取的乳胶被孤立并且描绘。(Asclepiadaceae ) 。Asclepain cII 是在乳胶的次要的解朊的部件,但是比 asclepain cI 显示出更高特定的活动,主要活跃部分以前学习了。两酶显示了相当不同的生物化学的特征,证实他们是不同的酶。粗略的摘录被阳离子交换层析(FPLC ) 净化。二活跃部分,由钠 dodecyl sulphate-polyacrylamide 胶化电气泳动和集体 spectrometry 同类,被孤立。Asclepain cII 显示了 23,590 Da 的一个分子的团,比 9.3 高的 pI,在 pH 的最大的解朊的活动 9.410.2,并且显示出的差的 thermostability。asclepain cII 的活动被象 E-64 一样的半胱氨酸朊酶禁止者,然而并非由象 1,10-phenantroline, phenylmethanesulfonyl 氟化物,和 pepstatine 那样的任何另外的朊酶禁止者禁止。N 终端顺序(LPSFVDWRQKGVVFPIRNQGQCGSCWTFSA ) 另外的植物半胱氨酸朊酶与那些显示出高类似。什么时候 N 上的 assayed --CBZ 氨基的 acid-p-nitrophenyl 酉旨,酶为夫酸安衍生物展出了更高的偏爱。运动参数的决心与 N 被执行 -- CBZ-l-Gln-p-nitrophenyl 酉旨是底层:Km = 0.1634 公里, kcat = 121.48 s ? 1,并且 kcat/Km = 7.4 摮漠? | Constanza Liggieri Walter Obregón Sebastián Trejo Nora Priolo | 2009 | Acta Biochimica et Biophysica Sinica2009，41，2： | 1 |
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