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1热诱导对乳清浓缩蛋白和分离蛋白乳化性及稳定性的影响显示文摘比较热聚合乳清浓缩蛋白(PWPC)和热聚合乳清分离蛋白(PWPI)的乳化性和乳化稳定性,分析PWPC和PWPI所带电荷量、微观结构特征以及分子质量分布特征。试验结果表明,PWPC和PWPI与未处理乳清蛋白相比乳化性降低,乳化稳定性升高;85℃的PWPC和PWPI的乳化性和乳化稳定性显著高于90℃的PWPC和PWPI(P<0.05),10%的PWPC和PWPI的乳化性和乳化稳定性高于8%和12%的;在相同条件下,PWPI的乳化性和乳化稳定性显著高于PWPC(P<0.05);PWPC和PWPI的Zeta-电位显著低于未处理的乳清蛋白(P<0.05),PWPI的Zeta-电位显著低于PWPC(P<0.05)。PWPC和PWPI比未处理的乳清蛋白稳定,在相同条件下PWPI比PWPC更稳定。透射电镜显示PWPI的网络结构比PWPC的紧密。分析PWPC和PWPI的SDS-PAGE电泳图谱,α-乳白蛋白和β-乳球蛋白条带强度降低,确定乳清蛋白发生热聚合。耿浩 刘悦 梁新婷 朱瑞麒 侯俊财 2016中国食品学报2016,16,8:10
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