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| 1 | 乙醇-水体系中酪蛋白水解物的类蛋白反应及ACE抑制活性的变化显示文摘采用Neutrase 0.8L蛋白酶水解酪蛋白,制备水解度为13.6%的酪蛋白水解产物,测得其对血管紧张素转化酶(ACE)的体外抑制活性IC50为(46.92±0.27)mg/L。在乙醇溶剂中,利用Neutrase 0.8L蛋白酶对水解物进行类蛋白反应修饰,并研究酶添加量、底物质量分数、反应温度、反应时间和乙醇浓度对修饰反应的影响。在优化条件下的类蛋白反应体系中,游离氨基浓度减少,说明合成反应占优势;酶添加量、底物质量分数、乙醇质量分数对修饰反应的影响显著,而反应时间和温度影响不大。通过单因素实验确定类蛋白反应的最适反应条件为:44%乙醇水溶液、反应温度为40℃,酶添加量为3 kU/g蛋白质、底物质量分数40%、反应时间6.0 h。此条件下,反应体系中游离氨基浓度变化达到202.19μmol/g蛋白质,修饰产物的IC50值降低至(25.96±0.29)mg/L,降低44.7%。 | 肖云 许金龙 李铁晶 | 2014 | 中国乳品工业2014，42，8： | 0 |
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