共被期刊论文引用了1次
您的检索式：您选中1篇文献正在查看引证文献汇总
|
|
|
题名
|
作者
|
年代
|
出处
|
被引量
|
| 1 | 计算机辅助设计可溶性BLyS受体,eBCMA-Fc融合蛋白及其在大肠杆菌中的表达(英文)显示文摘B细胞成熟抗原(BCMA)是B淋巴细胞刺激因子(BLyS)的受体之一.它的胞外区与人IgG1Fc的融合蛋白eBCMA-Fc,又称为诱饵受体,具有拮抗BLyS的活性.为了设计新的拮抗肽,基于BCMA和Fc的晶体结构,通过计算机图形学技术、分子模拟方法,建立了eBCMA-Fc融合蛋白的三维理论结构.利用均方根位移(root mean square distance,RMSD)对eBCMA-Fc融合蛋白与单体eBCMA、Fc构象差异进行分析.融合蛋白eBCMA-Fc中的eBCMA段与单体eBCMA的主链碳原子间RMSD值为0.036nm,Fc段与单体Fc的主链碳原子间RMSD值为0.064nm.结果表明,对比单体,融合蛋白eBCMA-Fc并未因eBCMA与Fc直接连接而发生构象的变化.分子对接方法显示,融合蛋白eBCMA-Fc中的BCMA与BLyS作用,而Fc扮演着稳定BCMA构象的支架作用.为进一步验证上述理论分析,构建eBCMA-Fc融合基因,并将载有eBCMA-Fc融合基因的原核表达质粒转化BL21(DE3)菌、在细菌中表达.目的蛋白经蛋白A亲和柱纯化大约为36kD,与理论预测值34kD相近.免疫印迹表明抗人IgG抗体能够识别eBCMA-Fc融合蛋白.ELISA证实,eBCMA-Fc融合蛋白能够结合BLyS.随着eBCMA-Fc融合蛋白增加,结合BLyS的融合蛋白也相应增加.而对照人IgG,即使在高浓度条件下,也不结合BLyS.此外,eBCMA-Fc融合蛋白能够抑制BLyS对B细胞肿瘤Daudi细胞的作用.这些研究为下一步设计和筛选BLyS拮抗肽提供了实验基础. | 孙剑 冯建男 林周 黎燕 沈倍奋 | 2008 | 中国生物化学与分子生物学报2008，24，2： | 2 |
您所在的机构暂未开通此部分的功能，请联系管理员